TP SVT/Montrer le lien entre structure tridimensionnelle d’une enzyme et activité

Des chercheurs ont réalisé des mutations contrôlées du gène contrôlant la synthèse de l’amylase.

Ils ont ensuite mesuré l’activité de cette enzyme. Ces essais expérimentaux ont montré une diminution par un facteur 100 000 de l’activité enzymatique par cette mutation, ce qui correspond à une disparition quasi totale de la catalyse.

Les enzymes sont des protéines. Elles sont donc faites d’une séquence d’acides aminés. Cette séquence conditionne la configuration spatiale de l’enzyme par suite de l’établissement de diverses liaisons entre les acides aminés plus ou moins voisins.

Ces liaisons sont des liaisons hydrogènes, des liaisons ioniques, des ponts disulfures.)

L’activité d’une enzyme repose sur sa configuration spatiale.

Une modification de la configuration spatiale de la protéine enzymatique peut entraîner une disparition de l’activité de l’enzyme. En effet, L’enzyme se lie au substrat (ici de l’amidon) et catalyse sa transformation grâce à une région appelée site actif et constituée de plusieurs acides aminés plus ou moins voisins sur la séquence.

Matériel:

Ouvrez le Logiciel Libmol de visualisation des molécules : modélisation

• Fichiers des formes spatiales de l’amylase avec ou sans substrat:
  amylase_amidon.pdb ; amylase_pancreatique_humaine_mutee

https://libmol.org/?libmol=348

• Logiciel Geniegen2 : comparaison de séquences de nucléotides et d’acides
  aminés, de traitement de ces séquences

https://www.pedagogie.ac-nice.fr/svt/productions/geniegen2

• Ouvrez les fichiers des séquences de l’amylase fonctionnelle : gène de l’amylase pancréatique humaine (normale) et gène muté

Activité :

• Étudiez la séquence peptidique des enzymes fonctionnelle et inactive
• Étudiez leur configuration spatiale à l’aide des fiches techniques
  fournies.

Résultats :

• Présentez des captures d’images
• Légendez sur un traitement de texte afin de rendre explicites vos
  observations.

Exploitation :

Rédigez une conclusion mettant en relation l’inactivité de l’amylase modifiée et sa structure moléculaire