TP : montrer le lien entre la structure tridimensionnelle d’une enzyme et son activité enzymatique

Des chercheurs ont réalisé des mutations contrôlées du gène contrôlant la synthèse de l’amylase.

Ils ont ensuite mesuré l’activité de cette enzyme. Ces essais expérimentaux ont
montré une diminution par un facteur 100 000 de l’activité enzymatique par cette mutation, ce qui correspond à une disparition quasi totale de la catalyse.

Les enzymes sont des protéines. Elles sont donc faites d’une séquence d’acides
aminés.
Cette séquence conditionne la configuration spatiale de l’enzyme par suite de
l’établissement de diverses liaisons entre les acides aminés plus ou moins voisins.
Ces liaisons sont des liaisons hydrogènes, des liaisons ioniques, des ponts disulfures.)

L’activité d’une enzyme repose sur sa configuration spatiale.

Une modification de la configuration spatiale de la protéine enzymatique peut
entraîner une disparition de l’activité de l’enzyme. En effet, L’enzyme se lie au
substrat (ici de l’amidon) et catalyse sa transformation grâce à une région appelée
site actif et constituée de plusieurs acides aminés plus ou moins voisins sur la
séquence.

Matériel:

  • Logiciel rastop de visualisation des molécules : modélisation
  • fichiers des formes spatiales de l’amylase avec ou sans substrat.
    (amylase_amidon.pdb ; amylase_pancreatique_humaine_mutee)
  • Logiciel anagène : comparaison de séquences de nucléotides et d’acides
    aminés, de traitement de ces séquences
  • fichiers des séquences de l’amylase fonctionnelle et de l’amylase mutée. (amylas_norm.edi ;
    amylas_mut.edi)

Activité :

  • Étudiez la séquence peptidique des enzymes fonctionnelle et inactive
  • Étudiez leur configuration spatiale à l’aide des fiches techniques
    fournies.

Résultats :

  • Présenter des captures d’images (2 Rastop et 1 anagène)
  • Légendez sur un traitement de texte afin de rendre explicites vos
    observations.

Exploitation :

Rédiger une conclusion collaborative mettant en relation
l’inactivité de l’amylase modifiée et sa structure moléculaire

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